小分子与蛋白质作用的谱学及应用【2025|PDF|Epub|mobi|kindle电子书版本百度云盘下载】

小分子与蛋白质作用的谱学及应用PDF格式电子书版下载

注意：本站所有压缩包均有解压码： 点击下载压缩包解压工具

前言3

第一部分 基础理论篇3

第1章 绪论3

1.1引言3

1.2小分子物质与蛋白质相互作用的研究方法概述5

1.2.1蛋白质与药物小分子相互作用研究的常用方法5

1.2.2蛋白质与药物小分子相互作用研究的其他方法6

参考文献7

第2章 几种球状模型蛋白的结构及其性质12

2.1蛋白质的结构、功能和性质12

2.1.1蛋白质在生命过程中的作用13

2.1.2蛋白质的一般结构14

2.1.3蛋白质的性质19

2.1.4维系和稳定蛋白质高级结构的因素20

2.1.5球状蛋白分子结构的一般规律22

2.2血清白蛋白的结构、功能和性质24

2.2.1血清白蛋白的结构24

2.2.2血清白蛋白的生理功能24

2.2.3人血清白蛋白的晶体结构与活性部位的确定26

2.3人免疫球蛋白的结构、功能和性质27

2.3.1人免疫球蛋白的基本结构27

2.3.2免疫球蛋白的功能和性质31

2.3.3免疫球蛋白的活性部位32

2.4酶蛋白—溶菌酶的结构、功能和性质32

2.4.1溶菌酶的结构和性质32

2.4.2酶蛋白分子的功能35

2.4.3溶菌酶的活性与活性部位37

参考文献38

第3章 光谱学法41

3.1光谱分析法概述41

3.1.1光谱分析法基本原理41

3.1.2光谱分析法的分类43

3.1.3光谱分析法的特点和应用45

3.2紫外可见吸收光谱法46

3.2.1紫外可见吸收光谱法及其特点46

3.2.2紫外可见吸收光谱的产生47

3.2.3紫外可见吸收光谱测定及其表示方法48

3.2.4影响紫外可见吸收光谱的主要因素50

3.2.5紫外吸收光谱法在药物-蛋白质相互作用中的应用50

3.3分子荧光光谱法52

3.3.1荧光光谱法及其特点52

3.3.2荧光光谱的产生53

3.3.3荧光光谱测定及其表示方法55

3.3.4影响荧光光谱的主要因素57

3.3.5荧光光谱法在药物-蛋白质相互作用中的应用58

3.4瑞利共振光散射技术65

3.4.1瑞利共振光散射技术及其特点65

3.4.2瑞利共振光散射光谱的产生67

3.4.3瑞利共振光散射光谱的测定及其表示方法68

3.4.4影响瑞利光散射光谱的主要因素69

3.4.5共振光散射在药物-蛋白质相互作用中的应用72

3.5红外吸收光谱法72

3.5.1红外吸收光谱法及其特点72

3.5.2红外吸收光谱的产生74

3.5.3红外吸收光谱测定及其表示方法75

3.5.4影响红外吸收光谱的主要因素79

3.5.5红外光谱法在药物-蛋白质相互作用中的应用81

3.6拉曼光谱法84

3.6.1拉曼光谱法及其特点84

3.6.2拉曼光谱的产生85

3.6.3拉曼光谱与红外光谱的关系86

3.6.4拉曼光谱的测定及表示方法87

3.6.5影响拉曼光谱的主要因素88

3.6.6其他拉曼光谱技术90

3.6.7拉曼光谱在药物-蛋白质相互作用中的应用92

3.7激光散射法93

3.7.1激光散射法及其特点93

3.7.2激光散射光谱的产生及测定93

3.7.3激光散射光谱的分类94

3.7.4影响激光光散射光谱的主要因素96

3.7.5激光光散射在蛋白质及其与药物相互作用研究中的应用96

3.8圆二色谱法98

3.8.1圆二色谱法及其特点98

3.8.2圆二色谱的产生100

3.8.3圆二色谱的测定及其表示方法102

3.8.4影响圆二色谱的主要因素103

3.8.5圆二色谱在研究多肽和蛋白质二级结构方面的应用104

参考文献107

第4章 核磁共振波谱法114

4.1核磁共振波谱法及其特点114

4.2核磁共振波谱的产生115

4.2.1原子核自旋现象115

4.2.2核磁共振现象115

4.2.3弛豫过程116

4.2.4自旋偶合及自旋分裂117

4.3核磁共振波谱测定及其表示方法119

4.3.1化学位移119

4.3.2定性和定量分析120

4.4影响核磁共振波谱的主要因素121

4.4.1样品制备121

4.4.2实验参数设置121

4.4.3溶剂选择121

4.4.4影响化学位移的主要因素122

4.5核磁共振波谱在药物-蛋白质相互作用中的应用122

4.5.1表征蛋白质-配体相互作用的几个重要参数123

4.5.2研究蛋白质-配体相互作用的核磁共振波谱技术126

参考文献131

第5章 用于预测药物—蛋白质相互作用的计算机技术135

5.1定量结构—性质/活性关系135

5.1.1定量结构—性质/活性关系的特点135

5.1.2 QSPR/QSAR研究的主要步骤136

5.1.3 QSPR/QSAR研究中的主要结构特征137

5.1.4 QSPR/QSAR研究中描述符选择方法140

5.1.5 QSPR/QSAR研究中的建模方法142

5.1.6 QSPR/QSAR在药物—蛋白质相互作用中的应用143

5.2分子对接技术143

5.2.1分子对接技术的发展与特点144

5.2.2分子对接的分类及方法144

5.2.3分子对接主要软件146

5.2.4分子对接在药物—蛋白质相互作用中的应用147

参考文献148

第二部分 研究专题篇155

第6章 黄酮类化合物（山姜素和豆蔻明）与三种球状蛋白质相互作用的研究155

6.1两种同分异构体的黄酮化合物简介155

6.2山姜素和豆蔻明与人血清白蛋白（HSA）的相互作用研究156

6.2.1山姜素和豆蔻明与HSA相互作用的荧光猝灭机理156

6.2.2结合常数及结合位点数的计算158

6.2.3结合距离的计算160

6.2.4键合模式的确定162

6.2.5判定药物影响HSA二级结构的定性依据：同步荧光光谱与紫外光谱164

6.2.6判定药物影响HSA二级结构的定量依据：圆二色谱与红外光谱165

6.2.7药物在血清白蛋白上结合位置的确定170

6.3山姜素和豆蔻明与人免疫球蛋白（HIgG）的相互作用研究173

6.3.1山姜素和豆蔻明对HIgG的荧光猝灭作用173

6.3.2结合常数、结合位点数及结合距离的计算176

6.3.3键合模式的确定178

6.3.4判定药物影响HIgG二级结构的定性和定量依据179

6.3.5分子对接结果186

6.4山姜素和豆蔻明与溶菌酶（LYSO）的相互作用研究188

6.4.1山姜素和豆蔻明对LYSCO的荧光猝灭作用188

6.4.2结合常数、结合位点数及结合距离的计算190

6.4.3键合模式的确定191

6.4.4判定药物影响LYSO）二级结构的定性和定量依据193

6.4.5共存离子对药物-蛋白质相互作用的影响197

参考文献199

第7章 呋喃类化合物（补骨脂素和异补骨脂素）与HSA和HIgG相互作用的研究203

7.1两种同分异构体的呋喃类化合物简介203

7.2补骨脂素和异补骨脂素与HSA的相互作用研究204

7.2.1补骨脂素和异补骨脂素对HSA的荧光猝灭机理204

7.2.2结合参数的计算及键合模式的确定205

7.2.3判定药物影响HSA二级结构的定性依据：同步荧光光谱与紫外光谱208

7.2.4判定药物影响HSA二级结构的定量依据：圆二色谱与红外光谱210

7.2.5药物在血清白蛋白上结合位置的确定216

7.3补骨脂素和异补骨脂素与人免疫球蛋白（HIgG）的相互作用研究218

7.3.1补骨脂素和异补骨脂素对HIgG的荧光猝灭作用218

7.3.2结合参数及结合模式确定220

7.3.3判定药物影响HIgG二级结构的定性和定量依据223

7.3.4分子对接结果231

参考文献232

第8章 四种生物碱类化合物与血清白蛋白的相互作用233

8.1长春碱类及胡椒碱化合物简介233

8.2硫酸长春碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱234

8.2.1硫酸长春碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱234

8.2.2硫酸长春碱对SA的荧光猝灭机理的确定236

8.2.3结合常数及结合模式237

8.2.4共存离子对药物-蛋白质相互作用的影响239

8.3基于文多灵碱的荧光增敏法研究与血清白蛋白的键合240

8.3.1文多灵碱对SA的荧光增敏效应240

8.3.2文多灵碱-SA体系的紫外光谱图242

8.3.3文多灵碱与SA的结合参数与结合模式243

8.3.4确定文多灵碱在HSA的结合位置245

8.3.5共存离子对文多灵碱—BSA相互作用的影响246

8.4酒石酸长春质碱对BSA的键合研究247

8.4.1酒石酸长春质碱与BSA相互作用的荧光光谱和紫外光谱247

8.4.2酒石酸长春质碱对BSA的荧光猝灭机理248

8.4.3确定结合参数及作用力类型249

8.4.4共存离子对酒石酸长春质碱—BSA相互作用的影响251

8.5胡椒碱对血清白蛋白键和作用的研究252

8.5.1胡椒碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱252

8.5.2胡椒碱对SA的荧光猝灭机理253

8.5.3胡椒碱-SA体系的结合参数及模式的确定254

8.5.4胡椒碱键和HSA的位点确定256

参考文献258

第9章 醌类化合物（紫草素）与HSA和LYSO相互作用的研究260

9.1紫草素简介260

9.2紫草素与HSA和LYSO相互作用的荧光光谱及猝灭机理261

9.3结合参数及模式确定262

9.4判定紫草素影响蛋白质二级结构的定性依据和定量依据265

9.5紫草素在血清白蛋白上结合位置的确定270

9.6共存离子对紫草素-蛋白质相互作用的影响272

参考文献272

第10章 酚类化合物（愈创木酚）与HSA和HIgG相互作用的研究274

10.1愈创木酚简介274

10.2分子对接结果275

10.3愈创木酚与HSA和HIgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱277

10.4愈创木酚与HSA和HIgG相互作用的荧光偏振研究279

10.5确定愈创木酚与蛋白质键合的结合常数与结合模式282

10.6判定愈创木酚影响蛋白质二级结构的定性依据和定量依据284

参考文献291

第11章 呫吨酮类化合物与HSA的相互作用293

11.1两种呫吨酮类化合物简介293

11.2 DC及HM键合HSA的紫外光谱及荧光光谱293

11.3 DC及HM对HSA的荧光猝灭机理295

11.4结合常数及键合位点数的计算296

11.5键合模式的确定297

11.6 DC及HM键合HSA的位点竞争实验298

11.7分子对接结果298

参考文献300

第12章 一种新型聚酰亚胺与蛋白质的相互作用301

12.1聚酰亚胺化合物BAFP简介301

12.2 BAFP与HSA、HIgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱301

12.3 BAFP与HSA、HIgG相互作用的红外光谱303

12.4 BAFP与HSA、HIgG相互作用的键合参数及模式307

12.5 BAFP在HSA、HIgG结合位置的确定310

参考文献311

第13章 药物小分子与蛋白质相互作用研究的前景及展望313

参考文献315